L-Alanine CAS:56-41-7 99% თეთრი კრისტალური ფხვნილი
| კატალოგის ნომერი | XD90326 |
| Პროდუქტის სახელი | დ-ალანინი |
| CAS | 338-69-2 |
| Მოლეკულური ფორმულა | C3H7NO2 |
| Მოლეკულური წონა | 89.09 |
| შენახვის დეტალები | ამბიენტური |
| ჰარმონიზებული სატარიფო კოდექსი | 29224985 |
პროდუქტის სპეციფიკაცია
| გარეგნობა | თეთრი კრისტალური ფხვნილი |
| ანალიზი | 98.5 - 101.5% |
| სპეციფიკური როტაცია | +13.7-დან +15.1-მდე |
| Მძიმე მეტალები | <0.0015% |
| pH | 5.5 - 7 |
| SO4 | <0.03% |
| ზარალი გაშრობისას | <0.2% |
| რკინა | <0.003% |
| ნარჩენი ანთებაზე | <0.15% |
| Ნაწილაკების ზომა | 200 მმ |
| Cl | <0.05% |
| მდგრადი ორგანული დამაბინძურებლების დონე | არანაირი დამაბინძურებლები |
γ-გლუტამილტრანსპეპტიდაზები (γ-GTs) წყვეტენ გლუტათიონის γ-გლუტამილამიდურ კავშირს და გამოთავისუფლებულ γ-გლუტამილ ჯგუფს გადააქვთ წყალში (ჰიდროლიზი) ან მიმღებ ამინომჟავებში (ტრანსპეპტიდაცია).ეს ყველგან გავრცელებული ფერმენტები თამაშობენ მთავარ როლს გლუტათიონის ბიოსინთეზსა და დეგრადაციაში და ქსენობიოტიკური დეტოქსიკაციაში.აქ ჩვენ ვახსენებთ Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) 3Å გარჩევადობის კრისტალურ სტრუქტურას და მის კომპლექსს l-Glu-სთან.რენტგენის სტრუქტურები ადასტურებენ, რომ BlGT მიეკუთვნება N-ტერმინალური ნუკლეოფილური ჰიდროლაზების ზეოჯახს და ცხადყოფს, რომ ცილას აქვს გახსნილი აქტიური ადგილი, რომელიც მსგავსია Bacillus subtilis-ის ჰომოლოგიური ფერმენტისთვის, მაგრამ განსხვავდება ადამიანის γ-GT-სთვის დაფიქსირებულისგან. სხვა მიკროორგანიზმების γ-GT-ებისთვის.მონაცემები ვარაუდობს, რომ l-Glu-ს შეკავშირება იწვევს BlGT დიდი ქვედანაყოფის C-ტერმინალური კუდის ხელახლა მოწესრიგებას და საშუალებას იძლევა მჟავა ნარჩენების ჯგუფის იდენტიფიცირება, რომლებიც პოტენციურად მონაწილეობენ ლითონის იონის ამოცნობაში.ამ ნარჩენების როლი BlGT-ის კონფორმაციულ მდგრადობაზე შესწავლილია ოთხი ახალი Ala ერთ მუტანტის ავტოპროცესირების, ფერმენტული აქტივობის, ქიმიური და თერმული დენატურაციის დახასიათებით.შედეგებმა აჩვენა, რომ Asp568-ის Ala-ით ჩანაცვლება გავლენას ახდენს ცილის როგორც ავტოპროცესირებაზე, ასევე სტრუქტურულ სტაბილურობაზე.
