(2S,3R)-2-ამინო-3-ჰიდროქსიბუტანის მჟავა Cas: 72-19-5 99% თეთრი კრისტალური ფხვნილი
| კატალოგის ნომერი | XD90285 |
| Პროდუქტის სახელი | (2S,3R)-2-ამინო-3-ჰიდროქსიბუტანის მჟავა |
| CAS | 72-19-5 |
| Მოლეკულური ფორმულა | C4H9NO3 |
| Მოლეკულური წონა | 119.11916 |
| შენახვის დეტალები | ამბიენტური |
| ჰარმონიზებული სატარიფო კოდექსი | 29225000 |
პროდუქტის სპეციფიკაცია
| ანალიზი | 99 - 101% |
| გარეგნობა | თეთრი კრისტალური ფხვნილი |
| სპეციფიკური როტაცია | -27.5-დან -29.0-მდე |
| Მძიმე მეტალები | 10ppm მაქს. |
| AS | მაქსიმუმ 10 ppm |
| pH | 5.2 - 6.5 |
| SO4 | <0.020% |
| Fe | მაქსიმუმ 10 ppm |
| ზარალი გაშრობისას | <0.20% |
| ნარჩენი ანთებაზე | <0.10% |
| ტრანსმისია | NLT 98% |
| Cl | <0.02% |
| ამონიუმის მარილი | <0.02% |
სერინის/თრეონინის ცილოვანი ფოსფატაზები აღწერილია ბევრ პათოგენურ ბაქტერიაში, როგორც არსებითი ფერმენტები, რომლებიც ჩართულია ფოსფორილირებაზე დამოკიდებულ სიგნალის გადაცემის გზებში და ხშირად ასოცირდება ამ ორგანიზმების ვირულენტობასთან.Mycoplasma synoviae გენომის ინსპექტირებამ გამოავლინა გენის (prpC) არსებობა, რომელიც აკოდირებს სავარაუდო პროტეინის ფოსფატაზას პროტეინის ფოსფატაზა 2C (PP2C) ქვეოჯახის.აქ ჩვენ ვახსენებთ M. synoviae ფოსფატაზას (PrpC) სრულ ბიოქიმიურ დახასიათებას და ლითონის იონების განსაკუთრებულ როლს ამ ფერმენტის სტრუქტურა-ფუნქციურ ურთიერთობაში.PrpC ამინომჟავების თანმიმდევრობის ანალიზმა აჩვენა, რომ ყველა ნარჩენი ჩართული დიბირთვული ლითონის ცენტრში და სავარაუდო მესამე მეტალის იონ-კოორდინატორი ნარჩენები, კონსერვირებული PP2C ფოსფატაზებში, არის PrpC-ში.PrpC არის მონომერული ცილა, რომელსაც შეუძლია დეფოსფორილირება მოახდინოს ფოსფო-სუბსტრატებზე Mn(2+) იონების დამოკიდებულებით.თერმული სტაბილურობის ანალიზმა აჩვენა ფერმენტის სტაბილურობა რბილ ტემპერატურაზე და Mn(2+) იონების გავლენა ამ თვისებაში.მასის სპექტრომეტრიის ანალიზმა აჩვენა, რომ სამი ლითონის იონი უკავშირდება PrpC-ს, რომელთაგან ორი აშკარად მაღალი აფინურობის მუდმივობით.სავარაუდო მესამე მეტალის კოორდინაციის ნარჩენების, Asp122 და Arg164 მუტაციურმა ანალიზმა აჩვენა, რომ ეს ვარიანტები აჩვენებდნენ მანგანუმის იონების უფრო სუსტ შეკავშირებას და რომ ორივე მუტაცია გავლენას ახდენდა PrpC ფოსფატაზას აქტივობაზე.ამ შედეგების მიხედვით, PrpC არის მეტალზე დამოკიდებული პროტეინის ფოსფატაზას წევრი გაუმჯობესებული სტაბილურობით ჰოლო ფორმაში და Asp122-ით, რომელიც შესაძლოა ჩართული იყოს მეტალ-დაკავშირების მესამე ადგილზე, რაც აუცილებელია კატალიზური აქტივობისთვის.
