პროტეოგლიკანებისა და გლიკოზამინოგლიკანების ბიოსინთეზი პ-ნიტროფენილ-ქსილოზიდის თანდასწრებით შესწავლილი იყო ვირთხის საკვერცხის გრანულოზა უჯრედული კულტურის პირველადი სისტემის გამოყენებით.უჯრედის კულტურის გარემოში პ-ნიტროფენილ-ქსილოზიდის დამატებამ გამოიწვია [35S]სულფატის ინკორპორაციის (ED50 0,03 მმ-ზე) დაახლოებით 700%-იანი ზრდა მაკრომოლეკულებში, რომელიც მოიცავდა თავისუფალ ქონდროიტინის სულფატ ჯაჭვებს დაწყებულს ქსილოზიდზე და მშობლიურ პროტეოგლიკანებზე.ქსილოზიდზე დაწყებული თავისუფალი ქონდროიტინის სულფატური ჯაჭვები თითქმის ექსკლუზიურად გამოიყოფა გარემოში.ქონდროიტინის სულფატის ჯაჭვების მოლეკულური ზომა შემცირდა 40,000-დან 21,000-მდე, რადგან მთლიანი [35S]სულფატის ინკორპორაცია გაძლიერდა, რაც მიუთითებს იმაზე, რომ ქონდროიტინის სულფატის გაძლიერებული სინთეზი არღვევს გლიკოზამინოგლიკანის ჯაჭვის შეწყვეტის ნორმალურ მექანიზმს.ჰეპარანის სულფატის პროტეოგლიკანების ბიოსინთეზი შემცირდა დაახლოებით 50%-ით, სავარაუდოდ UDP- შაქრის წინამორბედების დონეზე კონკურენციის გამო.[35S]სულფატის ინკორპორაცია შეწყდა ციკლოჰექსიმიდის დამატებით, საწყისი ნახევარ დროით დაახლოებით 2 სთ ქსილოზიდის თანდასწრებით, ხოლო ქსილოზიდის არარსებობის შემთხვევაში იყო დაახლოებით 20 წუთი.განსხვავება სავარაუდოდ ასახავს გლიკოზამინოგლიკანის სინთეზირების შესაძლებლობის ბრუნვის სიჩქარეს მთლიანობაში.საკვერცხის გრანულოზა უჯრედებში დაფიქსირებული გლიკოზამინოგლიკანის სინთეზირების უნარის ბრუნვის სიჩქარე ბევრად უფრო მოკლე იყო ვიდრე ქონდროციტებში, რაც ასახავს პროტეოგლიკანის ბიოსინთეზური აქტივობის შედარებით დომინირებას უჯრედების მთლიან მეტაბოლურ აქტივობაში.
